豬胰腺α-淀粉酶（PPA）在內(nèi)部鍵處作用于大型線性碳水化合物聚合物。水解產(chǎn)物具有α構(gòu)型。α-淀粉酶活性存在于所有生物體中；然而，即使在單個物種的不同組織中，酶也存在顯著差異。

特異性：

α-淀粉酶催化含有3個或更多α-1,4-糖苷鍵的多糖中內(nèi)部α-1,4-葡萄糖苷鍵的水解，產(chǎn)生麥芽糖和葡萄糖的混合物。另見Takeshita和Hehre（1975年）。

組成：

該酶是一種糖蛋白（Beaupoil-Abadie等人1973年）。它由大約475個殘基組成的單一多肽鏈，有兩個自由巰基，四個二硫鍵，并且含有一個緊密結(jié)合的Ca2+（Granger等人1975年，Steer等人1974年）。它以兩種形式存在（PPAI和PPAII），這兩種形式具有相同的酶性質(zhì)和55.4 kDa的分子量，僅在電泳遷移率和pI上有所不同（Cozzone等人1970b年，Marchis-Mouren和Pasero 1967年，Darnis等人1999年）。

PPA的兩種形式的結(jié)構(gòu)由一個主要的A域（殘基1-99和170-404）組成，該域組織為一個(α/β)8桶，包含一個環(huán)（B域）。緊隨其后的是C端域C（殘基405-496），這是一個十β鏈的希臘鑰匙圖案（Darnis等人1999年）。

分子特征：

動物α-淀粉酶由兩個位點(diǎn)編碼，amy1（唾液）和amy2（胰腺）。完整的amy cDNA長度為1565 bp。它包含一個15個氨基酸的信號肽和一個1536-nt的開放閱讀框（ORF）。一個29-nt的3'非編碼區(qū)域后面是一個短的poly(A)尾。

動物α-淀粉酶包含五個保守區(qū)域，包括四個在(α/β)8桶周圍或附近的區(qū)域，以及一個在域B的C端附近的短序列（Janecek 1993年，Svensson 1994年，Janecek和Balaz 1995年）。人和豬胰腺α-淀粉酶的同一性為87.1%，僅有64個氨基酸替換。小鼠和大鼠α-淀粉酶與豬α-淀粉酶的同一性為85.5%。氨基酸304-310在哺乳動物α-淀粉酶中是保守的，被認(rèn)為涉及酶機(jī)制（Darnis等人1999年）。

應(yīng)用：

乙醇生產(chǎn)

減少淀粉或糖原分子

Worthington α-淀粉酶（9000-85-5）的特性：

CATH分類

類別：Alpha Beta；主要Alpha

架構(gòu)：Alpha-Beta桶；三明治

拓?fù)洌篢IM桶；免疫球蛋白樣

分子量：

51.0-54.0 kDa（Cozzone等人1970a年）

55.4 kDa（SDS-PAGE）（Alkazaz等人1996年）

最佳pH值：7.0

等電點(diǎn)：

PPAI：7.5（Ajandouz等人1995年）

PPAII：6.4（Ajandouz等人1995年）

消光系數(shù)：

133,870 cm-1 M-1（理論）

E1%, 280 = 26（Caldwell等人1952年）

激活劑：

氯離子是必需的。（另見O’Donnell等人1975年關(guān)于膽汁鹽的影響）

鈣和氯離子對穩(wěn)定性是必要的。

抑制劑：

酚類化合物（Funke和Melzig 2005年）

植物提取物（Karthic等人2008年，Buonocore等人1985年）

尿素和其他酰胺試劑（Toralballa和Eitingon 1967年）

文獻(xiàn)參考：

Agarwal, R. and Henkin, R.

Metal Binding Characteristics of Human Salivary and Porcine Pancreatic Amylase , J Biol Chem 262 , 2568 , 1987

Allen, P. and Whelan, W.

The Mechanism of Carbohydrase Action. 9. Hydrolysis of Salep Mannan by Preparations of Alpha-Amylase , Biochem J 88 , 69 , 1963

Aoshima, H. , Manabe, T. , Hiromi, K. and Hatano, H.

Effect of Photooxidation of Bacterial Liquefying alpha-Amylase Dependent on the Degree of Polymerization of Linear Substrates , Biochim Biophys Acta 341 , 497 , 1974

Babbar, I. , Powar, V. and Jagannathan, V.

Crystallization of alpha-Amylase from Bacillus subtilis , Biochim Biophys Acta 65 , 347 , 1962