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醛縮酶存在于所有動物和植物組織以及大多數(shù)微生物中。I類醛縮酶存在于動物和高等植物組織中，其特征是不需要二價金屬輔因子，并且與底物二羥基丙酮磷酸鹽形成酮亞胺席夫堿中間體。II類醛縮酶僅在原核生物和低等真核生物中發(fā)現(xiàn)，需要二價金屬輔因子（Heron和Caprioli 1975，London 1974，Lebherz等人1973，Gefflaut等人1995）。I類醛縮酶有三種類型：A型（主要形式）存在于肌肉中；肝腎B型；以及大腦中的C型（加上一些A型）（Horecker等人，1972）。 
特異性： 醛縮酶對其底物D-果糖具有高度特異性。 組成： 哺乳動物中發(fā)現(xiàn)的三種同工酶（A、B和C）由四個相同的亞基組成，每個亞基是一個由360個氨基酸組成的多肽鏈。該酶具有同源四聚體結(jié)構(gòu)，亞基大約為40 kDa（Marsh和Lebherz 1992年）。這些亞基的結(jié)構(gòu)是一個被α-螺旋和連接環(huán)包圍的β-桶（Littlechild和Watson 1993年）。如果同源四聚體中四個亞基之一的活性被破壞，整個復(fù)合物將無法正常功能，表明活性位點之間存在緊密的通信（Marsh和Lebherz 1992年）。 分子特征： 一類真核酶的一級結(jié)構(gòu)高度保守（Kelly和Tolan 1986年，F(xiàn)reemont等人1988年）；然而，一類和二類酶序列之間沒有相似性，因為它們具有獨立的進化起源（Marsh和Lebherz 1992年）。然而，一類和二類酶都含有羧基末端酪氨酸殘基，這對于最大催化活性是必需的（Rutter 1961年，Morse和Horecker 1968年）。長時間的收縮活動通過下調(diào)細胞質(zhì)糖酵解酶和增強線粒體酶活性來降低A型醛縮酶在mRNA中的表達（Williams等人1986年）。 Worthington醛縮酶（CAS: 9024-52-6）的應(yīng)用： 化學(xué)酶合成（Bolt等人2008年，Calveras等人2009年） 結(jié)構(gòu)功能研究（St.-Jean等人2005年） 有機合成（Castillo等人2006年，Concia等人2009年） D-果糖-1,6-二磷酸的定量 偶聯(lián)反應(yīng)中的代謝物測定（Hiller等人2007年） 柱和凝膠中的分子量標記 醛縮酶特征： CATH分類 類別：Alpha Beta 架構(gòu)：Alpha-Beta桶 拓撲：TIM桶 分子量：156.8 kDa（理論） 最佳pH值：6.9-8.8 等電點：8.47（理論） 消光系數(shù)： 133,560 cm-1 M-1（理論） E1%,280 = 8.52（理論） 活性位點殘基 賴氨酸（K229） 谷氨酸（E187） 以及其他帶電殘基（由于活性位點附近發(fā)現(xiàn)的許多帶電氨基酸的接近，功能分配復(fù)雜）（St.-Jean等人2005年） 抑制劑： 重金屬，特別是Cu2+、Zn2+和Ag+ 羥基萘甲醛磷酸衍生物（Dax等人2005年） 磷酸化的芳香族化合物（Blonski等人1997年） D-赤蘚糖醇1-磷酸（Ferroni等人1991年） 磷脂酰絲氨酸脂質(zhì)體（Kwiatkowska等人1994年） 磷酸鹽和腺嘌呤核苷酸（Callens等人1991年） 文獻參考： Allen, B. , Gracy, R. and Harris, B. Studies on Aldolase from Human Cardiac Tissue , Arch Biochem Biophys 155 , 325 , 1973 Anderson, L. , Heinrikson, R. and Nyes, C. Chloroplast and Cytoplasmic Enzymes. Subunit Structure of Pea Leaf Aldolases , Arch Biochem Biophys 169 , 262 , 1975 Anderson, P. and Kaplan, H. Reactivity of the Active-Centre Lysine Residue of Rabbit Muscle Aldolase , Biochem J 137 , 181 , 1974 Anderson, P. , Gibbons, I. and Perham, R. A Comparative Study of the Structure of Muscle Fructose 1,6-Diphosphate Aldolases , Eur J Biochem 11 , 503 , 1969
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